TRANSGÉNICO : LA INSULINA
Desde su descubrimiento, la insulina se ha convertido en una de las
moléculas más estudiadas de la historia de la medicina. Como todos
sabemos, la insulina es una proteína relacionada con la diabetes, una enfermedad que afecta a un amplio porcentaje de la población.
Antes se administraba insulina para tratar la diabetes, se obtenía de hígado de ganado: vacas, cerdos, con un efecto similar a la especie humana, pero a su vez con problemas que causaban reacciones de tipo alérgico. En 1963, la insulina se convirtió en la primera proteína en ser sintetizada in vitro, por Meinhofer y colaboradores, pero con un rendimiento bastante pobre, lo que impedía su utilización masiva contra la diabetes.
Así llegamos a la insulina recombinante ya que, en el año 1978, gracias al desarrollo de la ingeniería genética se consigue la síntesis de insulina mediante técnicas biotecnológicas.
El procedimiento llevado a cabo fue muy ingenioso, utilizando las bacterias Escherichia coli (E. coli para los amigos) como factorías en miniatura para producir de forma separada las cadenas A y B de la insulina humana, introduciendo para ello los genes que las codifican en las bacterias mediante un vector (pBR322). Posteriormente se llevaba a cabo la purificación, plegamiento y unión in vitro de las cadenas, mediante la oxidación de las cisteínas para formar los puentes disulfuro de la proteína activa.
Antes se administraba insulina para tratar la diabetes, se obtenía de hígado de ganado: vacas, cerdos, con un efecto similar a la especie humana, pero a su vez con problemas que causaban reacciones de tipo alérgico. En 1963, la insulina se convirtió en la primera proteína en ser sintetizada in vitro, por Meinhofer y colaboradores, pero con un rendimiento bastante pobre, lo que impedía su utilización masiva contra la diabetes.
Así llegamos a la insulina recombinante ya que, en el año 1978, gracias al desarrollo de la ingeniería genética se consigue la síntesis de insulina mediante técnicas biotecnológicas.
El procedimiento llevado a cabo fue muy ingenioso, utilizando las bacterias Escherichia coli (E. coli para los amigos) como factorías en miniatura para producir de forma separada las cadenas A y B de la insulina humana, introduciendo para ello los genes que las codifican en las bacterias mediante un vector (pBR322). Posteriormente se llevaba a cabo la purificación, plegamiento y unión in vitro de las cadenas, mediante la oxidación de las cisteínas para formar los puentes disulfuro de la proteína activa.
El resultado fue una insulina humana (denominada comercialmente Humulin),
más barata de producir, potente y segura, ya que no mostraba los
problemas que producían las homólogas animales. Empezó a distribuirse a
principios de los años 80 como tratamiento contra la diabetes, siendo
(una vez más) la primera proteína recombinante aprobada como
medicamento.
Hoy en día, prácticamente todos los diabéticos son tratados con algún tipo de insulina recombinante, No obstante, la investigación no termina aquí. En los últimos años se
está consiguiendo que otros organismos genéticamente modificados
produzcan insulina humana, con numerosas ventajas. Por ejemplo,
científicos argentinos han obtenido vacas transgénicas que producen
leche enriquecida en pro-insulina humana, que evitarían tener que purificar la proteína, pues únicamente habría que consumir la leche. Lo mismo ocurre con el cártamo (Carthamus tinctorius L., azafrán bastardo), que se ha modificado para que produzca insulina humana en sus semillas.
FUENTE:
Goeddel, D. etal. 1979. “Expression in Escherichia coli of chemically synthesized genes for human insulin”. Proceedings of the National Academy of Sciences. 76: 106 – 11. Disponible en: http://www.pnas.org/content/76/1/106.full.pdf
